disulfide bond oor Fins

disulfide bond

naamwoord

(organic chemistry) A bond, consisting of a covalent bond between two sulfur atoms, formed by the reaction of two thiol groups, especially between the thiol groups of two proteins

Vertalings in die woordeboek Engels - Fins

Disulfidisidos

voorbeelde

The other sulfur-containing amino acid, methionine, cannot form disulfide bonds.
Toinen rikkipitoinen aminohappo, metioniini, ei voi muodostaa disulfidisidoksia.

The modified bacteria can produce functional disulfide bond containing proteins.
Muokatut bakteerit pystyvät tuottamaan toimintakykyisiä, rikkisiltoja sisältäviä proteiineja.

Production of antibody fragments and other disulfide bonded proteins in the cytoplasm
Ihmisen vasta-aineiden ja muiden disulfidisidoksia sisältävien proteiinien tehokas tuotanto Escherichia coli-bakteereissa.

The problem however is that bacteria are bad at producing complex disulfide bond containing proteins.
Ongelmana on kuitenkin se, että bakteerit ovat huonoja tuottamaan monimutkaisia, rikkisiltoja sisältäviä proteiineja.

This system is able to express high levels of complex disulfide bonded eukaryotic proteins.
Menetelmällä pystytään tuottamaan suuria määriä monimutkaisia disulfidisidoksellisia proteiineja. see

Disulfide bond formation is catalyzed by the Protein Disulfide Isomerase (PDI) family.
Disulfidisidosten muodostumista katalysoivat proteiinidisulfidi-isomeraasi (PDI) -perheeseen kuuluvat entsyymit.

"Many proteins require disulfide bonds in order to fold.
Monet proteiinit tarvitsevat rikkisiltoja laskostuakseen.

In addition, this study showed that two human proteins, GPx7 and GPx8 are involved in disulfide bond formation.
Tässä tutkimuksessa osoitettiin myös kahden ihmisen proteiinin, GPx7 ja GPx8 osallistuminen disulfidisidosten muodostumista katalysoiviin reaktioihin.

In many proteins, disulfide bonds play an essential role in folding, stabilizing structure and the function of the protein.
Useissa proteiineissa näillä disulfidisidoksilla on keskeinen rooli proteiinin laskostumisessa, kolmiulotteisen rakenteen stabiloinnissa sekä proteiinin toiminnassa.

Disulfide bonds in proteins are formed between the thiol groups of cysteine residues by the process of oxidative folding.
Proteiineissa disulfidisidokset muodostuvat kysteiinitähteiden tioliryhmien välille.

Therefore, understanding the pathways of disulfide bond formation is crucial for a wide range of medical processes and therapies.
Disulfidisidosten muodostumisen taustalla olevien mekanismien tunteminen onkin tärkeää monien lääketieteellisten prosessien ja hoitomenetelmien kannalta.

Disulfide bonds are chemical structures found in many proteins that are formed by the oxidation of cysteine amino acids.
Rikkisillat ovat monissa proteiineissa esiintyviä kemiallisia rakenteita, jotka syntyvät kysteiini-aminohappojen välille.

Most of these proteins contain disulfide bonds in their native state, covalent links formed between the thiol groups of cysteine residues.
Monet näistä proteiineista sisältävät natiivissa konformaatiossaan disulfidisidoksia, jotka ovat kovalenttisia sidoksia kysteiinitähteiden tioliryhmien välillä.

To date the mechanisms of the PDIs in disulfide bond formation and pathways for disulfide bond formation have not been fully characterized.
PDI entsyymien toimintamekanismeja ja disulfidisidosten muodostumisen reaktioreittejä ei kuitenkaan vielä tunneta tarkasti.

Protein disulfide isomerase (PDI) is a multifunctional protein, which is capable of catalysing both of disulfide bond formation and folding of a protein.
Disulfidisidosten muodostumista katalysoivat proteiinidisulfidi-isomeraasi (PDI) -perheeseen kuuluvat entsyymit.

Introduction of Erv1p and a disulfide isomerase, e.g. PDI, allows the efficient formation of natively folded eukaryotic proteins with multiple disulfide bonds in the cytoplasm of E. coli.
Erv1p yhdessä disulfidi-isomeraasin, kuten PDI, kanssa mahdollistaa oikein laskostuneiden, useita disulfidisidoksia sisältävien eukaryoottisten proteiinien tehokkaan tuotannon E.colin solulimassa.

Another popular option is the use of chemical depilatories, which work by breaking the disulfide bonds that link the protein chains that give hair its strength, making the hair disintegrate.
Toinen suosittu tapa on kemiallisten depilaattorituotteiden käyttö, jotka toimivat katkaisemalla karvalle sen vahvuuden antavien proteiiniketjujen disulfidisidokset ja siten hajottavat karvan rakenteen.

Olaplex reconnects broken disulfide sulfur bonds in the hair.
Olaplex moninkertaistaa hiuksissa olevia rikkisidoksia ja linkittää yhteen rikkoutuneita rikkisiltoja.

It showed that the introduction of Erv1p, a sulfhydryl oxidase and FAD-dependent catalyst of disulfide bond, allows the formation of native disulfide bonds in the cytoplasm of E. coli even without the disruption of genes involved in disulfide bond reduction.
Menetelmässä sulfhydryylioksidaasina ja FAD:sta riippuvana disulfidisidosten muodostumisen katalysaattorina toimiva Erv1p mahdollistaa disulfidisidosten muodostumisen E.colin solulimassa myös ilman solun pelkistävien reaktioreittien geneettistä poistamista.

To test the hypothesis, ten apoA-I mutants were prepared that contained two strategically placed cysteines several of which could form intramolecular disulfide bonds and others that could not form these bonds. Mass spectrometry was used to identify amino acid sequence and intramolecular disulfide bond formation.
Sitten he testasivat tätä oletusta (hypoteesia) ja valmistivat kymmenen Apo-I-mutanttia, joissa oli kaksi strategisesti asetettua cysteiini-aminohappoa, joista useat saattoivat tehdä molekyylinsisäisiä -S-S- siltoja (disulfisisiltoja) ja muita, jotka eivät voineet muodostaa rikkisiltaa.